Arrow Lab

Química Inorgánica · Coordination chemistry

Transferencia electrónica y química bioinorgánica

Una lección resuelta gratis y 40 problemas de práctica en los que dibujas tú mismo cada flecha curva.

¿Atascado con transferencia electrónica y química bioinorgánica? Escanea el problema.

Toma una foto de la reacción de tu tarea o de tu libro y dibuja su mecanismo con cada flecha revisada. 1 escaneo gratis ya, sin registrarte; 1 más con una cuenta gratuita.

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Lo que aprenderás

  • Distinguish inner-sphere from outer-sphere electron transfer and use labile/inert reasoning and ligand-transfer evidence to assign a pathway.
  • Use qualitative Marcus theory, including reorganization energy, the cross relation and the inverted region, to compare electron-transfer rates.
  • Explain O₂ binding, spin state and cooperativity in myoglobin and hemoglobin, and compare them with other O₂ carriers.
  • Relate the structures of cytochromes, iron–sulfur clusters and blue copper proteins to their roles and potentials as electron carriers.
  • Explain how zinc enzymes, nitrogenase and photosystem II use their metal sites, including the electron and photon bookkeeping.

Lección gratis

El texto de la lección resuelta. En Arrow Lab, cada paso incluye sus estructuras y sus flechas dibujadas.

Leer la lección gratis (6 partes)

Dos formas de mover un electrón entre iones metálicos

En una reacción de esfera externa ambas esferas de coordinación permanecen intactas: los dos complejos se encuentran y el electrón pasa por efecto túnel de un metal al otro a través de los ligandos y el disolvente. En el paso de transferencia de electrones no se forma ni se rompe ningún enlace metal–ligando. En una reacción de esfera interna, un ligando primero forma un puente entre los dos metales, el electrón pasa a través del puente y el puente suele terminar sobre el metal recién oxidado. El ejemplo clásico de Taube es la reducción de [Co(NH₃)₅Cl]²⁺ por [Cr(H₂O)₆]²⁺ en medio ácido. El Cr(II) (d⁴ de alto espín) es lábil, así que pierde una molécula de agua y se une al cloruro del complejo de Co(III), que es d⁶ de bajo espín e inerte, por lo que conserva su cloruro. Después de que el electrón se mueve, el Cr(III) (d³) es inerte y retiene el cloruro, mientras que el Co(II) (d⁷ de alto espín) es lábil y libera su amoníaco, que se protona a NH₄⁺. Todo el cloruro termina en [Cr(H₂O)₅Cl]²⁺, y el cloruro libre añadido no se incorpora, de modo que el cloruro debió transferirse a través de un puente. Una ruta de esfera interna necesita un ligando con un par solitario disponible (Cl⁻, N₃⁻, SCN⁻, carboxilato) y una pareja lábil que pueda abrir un sitio; el NH₃ coordinado no tiene par solitario disponible, y dos parejas inertes frente a la sustitución deben reaccionar por la ruta de esfera externa. Un puente ambidentado como el tiocianato puede ser atacado en su extremo libre (ataque remoto), así que el Co–NCS unido por N da principalmente Cr–SCN unido por S, que después se isomeriza al Cr–NCS más estable.

Teoría de Marcus: por qué algunas transferencias de electrones son lentas

Un electrón se mueve mucho más rápido que los núcleos, así que solo puede saltar cuando las longitudes de enlace y el disolvente que lo rodea ya han alcanzado una geometría en la que reactivos y productos tienen la misma energía (principio de Franck–Condon). La energía necesaria para distorsionar los reactivos hasta la geometría del producto sin transferir el electrón es la energía de reorganización λ: una parte de esfera interna debida a los cambios en las longitudes de enlace metal–ligando y una parte de esfera externa debida a la repolarización del disolvente. Para una reacción con un cambio de energía libre estándar ΔG°, la teoría de Marcus da ΔG‡ = (λ + ΔG°)²/(4λ). La barrera disminuye a medida que la reacción se vuelve más exergónica, se anula cuando ΔG° = −λ y vuelve a aumentar cuando ΔG° es más negativo que −λ (la región invertida). Las parejas que añaden un electrón a orbitales t₂g no enlazantes con poco cambio en la longitud de enlace, como [Ru(NH₃)₆]³⁺/²⁺ o [Fe(phen)₃]³⁺/²⁺, tienen λ pequeña y un autointercambio rápido; [Co(NH₃)₆]³⁺/²⁺ pasa de d⁶ de bajo espín a d⁷ de alto espín, puebla orbitales e_g σ-antienlazantes, alarga todos los enlaces Co–N y se intercambia muy lentamente. La relación cruzada k₁₂ = (k₁₁k₂₂K₁₂f)^½, con f ≈ 1, predice la velocidad de una reacción cruzada a partir de dos velocidades de autointercambio y la constante de equilibrio. En las proteínas, la velocidad también disminuye exponencialmente con la distancia donador–aceptor, k ∝ e^(−βr) con β ≈ 1.4 Å⁻¹.

Transportadores de oxígeno: mioglobina y hemoglobina

La mioglobina y cada subunidad de la hemoglobina contienen un hemo: el Fe está unido por los cuatro nitrógenos de una porfirina dianiónica y, en una cara, por la histidina proximal. El hemo desoxigenado es Fe(II) de alto espín pentacoordinado (d⁶, cuatro electrones desapareados, μ solo de espín = √24 ≈ 4.90 μB) y se sitúa ligeramente fuera del plano de la porfirina, hacia la histidina proximal. El O₂ se une en la cara distal; el hierro pasa a bajo espín, se desplaza hacia el plano y la unidad Fe–O–O angular es diamagnética en conjunto, descrita ya sea como Fe(II)–O₂ de bajo espín o como Fe(III) de bajo espín acoplado a superóxido. La histidina distal forma un puente de hidrógeno con el O₂ unido, lo que favorece al O₂ sobre el CO. La globina también oculta el hemo en una bolsa hidrofóbica para que dos hemo no puedan encontrarse: los hemo de Fe(II) libres en agua son oxidados por el O₂ a Fe(III) a través de intermediarios con puentes Fe–O–O–Fe, y el hemo de Fe(III) (meta) no transporta O₂. Cuando el hierro se desplaza hacia el plano, tira de la histidina proximal y de su hélice, lo que lleva a la hemoglobina del estado T de baja afinidad hacia el estado R de alta afinidad. El resultado es la cooperatividad: la hemoglobina se une al O₂ de forma sigmoidea (coeficiente de Hill n ≈ 2.8, P₅₀ ≈ 26 torr), mientras que la mioglobina se une de forma hiperbólica con una afinidad mucho mayor (P₅₀ ≈ 2.8 torr). La saturación fraccionaria sigue Y = pO₂ⁿ/(P₅₀ⁿ + pO₂ⁿ). Otros transportadores usan metales distintos: la hemocianina une el O₂ entre dos iones de cobre como peróxido (el Cu(I) incoloro se vuelve Cu(II) azul).

Transportadores de electrones: citocromos, hierro–azufre y cobre

El citocromo c tiene un hemo cuyo hierro está sujeto por histidina y metionina. Con las seis posiciones ocupadas no puede unir O₂ y solo transporta electrones, alternando entre Fe(III) de bajo espín (d⁵, un electrón desapareado) y Fe(II) de bajo espín (d⁶); ambos estados mantienen el electrón en orbitales t₂g, así que λ es pequeña. El citocromo P450, en cambio, tiene un tiolato de cisteína en una cara y un sitio abierto en la otra, donde une y activa el O₂. Los clústeres de hierro–azufre transportan un electrón a la vez: las ferredoxinas usan la pareja [4Fe–4S]²⁺/¹⁺, mientras que las proteínas de hierro de alto potencial (HiPIP) usan [4Fe–4S]³⁺/²⁺ y por eso tienen potenciales mucho más altos. Las proteínas de cobre azul, como la plastocianina, unen Cu a través de dos histidinas, una cisteína y una metionina en un sitio tetraédrico distorsionado, entre la geometría cuadrada plana que prefiere el Cu(II) y la geometría tetraédrica que prefiere el Cu(I). Este sitio entático mantiene λ pequeña. Su intenso color azul (ε del orden de miles de M⁻¹ cm⁻¹, cerca de 600 nm) proviene de la transferencia de carga cisteína-S → Cu(II), no de una banda d–d débil. En la cadena respiratoria los electrones fluyen hacia potenciales de reducción más altos, desde el NADH (E°′ ≈ −0.32 V) hasta el O₂ (E°′ ≈ +0.82 V), y ΔG°′ = −nFΔE°′ para cada paso.

Metaloenzimas: zinc, nitrogenasa y fotosistema II

Las enzimas de zinc usan el Zn²⁺ como ácido de Lewis. El Zn²⁺ es d¹⁰: no tiene química redox en condiciones biológicas ni preferencia de campo de ligandos por una geometría, así que une sustratos y agua de forma flexible sin reacciones secundarias. En la anhidrasa carbónica, el Zn(His)₃ baja el pKa del agua unida hasta alrededor de 7, y el hidróxido de zinc ataca al CO₂; el mismo nucleófilo hidroliza ésteres activados como el acetato de 4-nitrofenilo. En la alcohol deshidrogenasa, el zinc une el oxígeno del alcohol, baja su pKa para que un relevo de protones pueda eliminar el protón del O–H, y el alcóxido de zinc cede un hidruro al NAD⁺. Como el Zn²⁺ es incoloro y diamagnético, los químicos a menudo lo sustituyen por Co²⁺, que por lo general conserva la actividad y muestra bandas d–d que informan sobre el sitio. La nitrogenasa reduce el N₂ en el cofactor de hierro–molibdeno (MoFe₇S₉C con homocitrato) de la proteína MoFe; la proteína Fe, una proteína [4Fe–4S] que hidroliza ATP, entrega los electrones de uno en uno: N₂ + 8 H⁺ + 8 e⁻ + 16 ATP → 2 NH₃ + H₂ + 16 ADP + 16 Pᵢ. El fotosistema II oxida el agua en un clúster Mn₄CaO₅: 2 H₂O → O₂ + 4 H⁺ + 4 e⁻. Cada fotón elimina un electrón, haciendo avanzar el clúster por los estados S: S₀ → S₄, y el O₂ se libera en el paso S₄ → S₀. Las muestras adaptadas a la oscuridad reposan en S₁, así que con destellos individuales la primera gran liberación de O₂ aparece en el tercer destello y el rendimiento oscila con período cuatro.

Lo que conviene recordar

Decide la ruta de transferencia de electrones a partir de los ligandos y la labilidad de ambas parejas, y juzga su velocidad a partir de la energía de reorganización y la fuerza impulsora. En biología, estas mismas ideas explican por qué los transportadores de hemo, hierro–azufre y cobre están ajustados para una transferencia de electrones rápida, cómo la hemoglobina y la mioglobina unen el O₂ de forma reversible, y cómo los sitios de zinc, molibdeno–hierro y manganeso realizan química ácido-base y de múltiples electrones. Lleva siempre una contabilidad cuidadosa de electrones, estados de oxidación y espines desapareados en cada paso.

Problemas de práctica (40)

Practicar es gratis con una cuenta.

Dibuja el mecanismo 2

Zinc, nitrogenasa y fotosistema II

  • Alcohol deshidrogenasa: un alcóxido de zinc entrega un hidruro al NAD⁺Dibuja cómo se desprotona el etanol unido al zinc, cómo el etóxido de zinc transfiere un hidruro al C4 del NAD⁺ para dar acetaldehído y NADH, y cómo el agua libera el acetaldehído del zinc.
  • La anhidrasa carbónica hidroliza el acetato de 4-nitrofeniloDibuja cómo el hidróxido unido al zinc de la anhidrasa carbónica se adiciona al acetato de 4-nitrofenilo, cómo el intermediario tetraédrico expulsa el 4-nitrofenolato y cómo el agua y la His64 regeneran el hidróxido de zinc.

Predice el producto 2

Vías de esfera interna y de esfera externa

  • Ordena la reacción de TaubeOrdena los sucesos de una transferencia de electrones de esfera interna, desde la formación del puente hasta la liberación del producto.

Teoría de Marcus y reorganización

  • ¿Más cuesta abajo, pero más lento?Predice cuál de los miembros de una serie reacciona más rápido usando la región invertida de Marcus.

Clasificar 9

Vías de esfera interna y de esfera externa

  • ¿Qué ligando no puede formar puente?Reconoce que un ligando coordinado necesita un par solitario disponible para actuar como puente de esfera interna.
  • ¿Qué hace que una reacción sea de esfera externa?Identifica la característica que define a una reacción de transferencia de electrones de esfera externa.

Citocromos, transportadores de hierro–azufre y de cobre

  • ¿Qué retiene al hierro del citocromo c?Identifica los ligandos axiales del citocromo c y relaciónalos con su función como transportador de electrones.
  • Un transportador de oxígeno de cobreDescribe cómo la hemocianina une el O₂, con el recuento de electrones y los estados de oxidación de sus dos iones de cobre.
  • El ligando proximal del citocromo P450Identifica el ligando proximal del citocromo P450 a partir de su espectro del complejo con CO y de su papel en la activación del O₂.

Hemoglobina y mioglobina

  • El hierro en la desoxihemoglobinaDescribe el estado de oxidación, el estado de espín y la coordinación del hierro en la desoximioglobina y la desoxihemoglobina.

Zinc, nitrogenasa y fotosistema II

  • ¿Quién hace qué en la nitrogenasa?Asigna las funciones de la proteína Fe, el clúster P y el cofactor hierro–molibdeno en la nitrogenasa.

Teoría de Marcus y reorganización

  • ¿Qué compone λ?Identifica las dos contribuciones a la energía de reorganización de Marcus.
  • ¿Qué pareja se reorganiza menos?Elige la pareja redox con la menor energía de reorganización de esfera interna a partir de sus configuraciones de electrones d.

Comparar 3

Hemoglobina y mioglobina

  • Mioglobina frente a hemoglobinaCompara las curvas de unión de O₂ de la mioglobina y la hemoglobina y sus funciones en el transporte de O₂.

Citocromos, transportadores de hierro–azufre y de cobre

  • Sigue a los electrones hasta el O₂Ordena los transportadores de la cadena respiratoria según su potencial de reducción para predecir la dirección del flujo de electrones.

Teoría de Marcus y reorganización

  • Ordena las velocidades de autointercambioOrdena las constantes de velocidad de autointercambio a partir del cambio en la longitud del enlace metal–ligando entre estados de oxidación.

Calcular 9

Citocromos, transportadores de hierro–azufre y de cobre

  • Energía liberada por electrón hacia el O₂Calcula el cambio de energía libre estándar al transferir un mol de electrones desde el citocromo c hasta el O₂ a partir de los potenciales de reducción.
  • Electrones desapareados en el citocromo c oxidadoCuenta los electrones desapareados del hierro(III) de bajo espín en el citocromo c oxidado.

Hemoglobina y mioglobina

  • Momento magnético del hemo desoxigenadoCalcula el momento magnético de solo espín del hierro(II) de alto espín en la desoxihemoglobina.
  • ¿Cuánto O₂ libera la hemoglobina?Calcula, con la ecuación de Hill, la fracción de sitios de hemoglobina que liberan O₂ entre los pulmones y el tejido.

Teoría de Marcus y reorganización

  • ¿Cuánto más lenta a 5 Å más de distancia?Calcula cuánto cae la velocidad de transferencia de electrones en una proteína cuando aumenta la distancia donador–aceptor, a partir del decaimiento exponencial con la distancia.
  • Energía de activación de MarcusCalcula una energía libre de activación de Marcus a partir de la energía de reorganización y la fuerza impulsora.
  • Predice la velocidad de una reacción cruzadaUsa la relación cruzada de Marcus para calcular la constante de velocidad de una reacción cruzada a partir de las velocidades de autointercambio y una constante de equilibrio.

Zinc, nitrogenasa y fotosistema II

  • Electrones para tres N₂Calcula cuántos electrones consume la nitrogenasa, incluida la formación obligatoria de H₂, para una cantidad dada de N₂.
  • Fotones necesarios para un O₂Calcula el número mínimo de fotones que absorben los dos fotosistemas para liberar un O₂ mediante flujo electrónico lineal.

Encuentra el error 1

  • ¿Basta un cloruro para una ruta de esfera interna?Diagnostica por qué un ligando puente sobre el oxidante no convierte una reacción en esfera interna cuando el reductor es inerte a la sustitución.

Interpreta la evidencia 4

Citocromos, transportadores de hierro–azufre y de cobre

  • ¿Por qué es tan intensamente azul?Asigna la intensa banda visible de una proteína de cobre azul a partir de su intensidad y su dependencia del estado de oxidación.

Zinc, nitrogenasa y fotosistema II

  • Oxígeno a partir de destellos de luzInterpreta el patrón del número de destellos en la evolución de O₂ del fotosistema II en términos del ciclo de estados S.

Vías de esfera interna y de esfera externa

  • Más rápido de lo que puede moverse cualquier ligandoUsa una comparación entre las velocidades de transferencia de electrones y de sustitución de ligandos para asignar un mecanismo de esfera externa.
  • ¿A dónde fue el cloruro?Interpreta los resultados de transferencia de cloruro y de marcaje de la reacción Cr(II)/[Co(NH₃)₅Cl]²⁺ como evidencia de un intermediario con puente.

Trabaja hacia atrás 1

  • ¿Qué isómero de enlace se redujo?Trabaja hacia atrás desde el isómero de enlace del producto de cromo hasta el isómero de enlace del oxidante de cobalto en una reducción por ataque remoto.

Planea una síntesis 1

  • Cómo hacer visible un sitio metálico silenciosoElige una sustitución metálica que convierta un sitio de zinc espectroscópicamente silencioso en una sonda informativa.

Explica por qué 8

Citocromos, transportadores de hierro–azufre y de cobre

  • El sitio de cobre tensionadoExplica cómo la geometría de un sitio de cobre azul hace que la transferencia de electrones sea rápida.
  • El mismo clúster, potenciales opuestosExplica por qué una proteína de hierro de alto potencial y una ferredoxina con el mismo núcleo [4Fe–4S] tienen potenciales de reducción muy distintos.

Hemoglobina y mioglobina

  • ¿Cómo se comunica un hemo con los demás?Explica cómo un cambio en el hierro de un hemo se transmite a las demás subunidades de la hemoglobina.
  • Cómo la mioglobina doma al COExplica cómo la histidina distal desplaza la preferencia de la mioglobina hacia el O₂ en relación con el CO.
  • Por qué el hemo necesita su proteínaExplica cómo la globina evita la oxidación irreversible que sufren los hemos de hierro(II) libres en presencia de O₂.
  • ¿Por qué la oxihemoglobina es diamagnética?Explica por qué la oxihemoglobina es diamagnética aunque tanto el hemo desoxigenado como el O₂ son paramagnéticos.

Teoría de Marcus y reorganización

  • ¿Por qué el autointercambio tiene una barrera?Explica, a partir del principio de Franck–Condon, por qué incluso una reacción de autointercambio termoneutra tiene una barrera de activación.

Vías de esfera interna y de esfera externa

  • ¿Por qué termina el cloruro en el cromo?Explica el resultado de la reacción de Taube a partir de la labilidad de cada metal antes y después de la transferencia de electrones.

¿Atascado con transferencia electrónica y química bioinorgánica? Escanea el problema.

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