Química Orgânica 2 · Aminoácidos e conectividade dos peptídeos
Eletroforese em pH 6: Asp, Ala e Lys
Condições: Electrophoresis buffer pH 6.0. pI values: aspartic acid 2.8, alanine 6.0, lysine 9.7.
Desenhe este problema você mesmo
Arraste dos elétrons que se movem até onde eles vão, ou toque em um e depois no outro. Cada seta é verificada; Dica ajuda quando você travar. Não precisa de conta.
A pergunta
Uma mistura de ácido aspártico, alanina e lisina é aplicada no centro de uma fita de eletroforese em pH 6,0. Para onde migra cada aminoácido?
Mostrar a resposta e a explicação
Resposta e explicação
Resposta correta Asp para o ânodo (+), Lys para o cátodo (−), Ala permanece na origem
O pH 6 está acima do pI do Asp, abaixo do da Lys e igual ao da Ala.
Esta não Asp para o cátodo (−), Lys para o ânodo (+), Ala permanece na origem
Isso inverte as cargas: um pH acima do pI deixa a molécula negativa, não positiva.
Esta não Os três migram para o ânodo (+)
Só as espécies com pH > pI estão aniônicas; a lisina está catiônica em pH 6.
Esta não Asp e Ala para o ânodo (+), Lys para o cátodo (−)
Em pH = pI, a alanina tem carga líquida zero e não migra.
Solução explicada
Quando pH > pI, o aminoácido tem carga líquida negativa e migra para o eletrodo positivo (ânodo); quando pH < pI, tem carga líquida positiva e migra para o eletrodo negativo (cátodo). O ácido aspártico (pI 2,8) está aniônico, a lisina (pI 9,7) está catiônica e a alanina está no seu pI, sem carga líquida.
O que você vai praticar
Preveja o sentido em que cada aminoácido migra na eletroforese a partir de seu pI e do pH do tampão.
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