Destaque13 etapas4 anéis em uma só cascataGire em 3D
Biossíntese do lanosterol: faça você mesmo o movimento de elétrons
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Fotografe uma reação da sua lição de casa e desenhe cada seta do mecanismo, com cada movimento verificado. 1 scan grátis agora, sem cadastro; mais 1 com uma conta gratuita. Renovação mensal. Cancele quando quiser.
Arraste dos elétrons que se movem (um par isolado ou uma ligação) até onde eles vão, ou toque em um e depois no outro. Abrir a demonstração em tela cheia
Você acabou de desenhar as 13 etapas da cascata do lanosterol.
O Arrow Lab foi feito para mecanismos assim profundos. Com um plano de digitalização, ele os monta a partir de uma foto da sua própria lição de casa:
Sua lição de casa, montada assim
- Fotografe uma reação da lição de casa, das anotações ou do livro-texto.
- Confira os materiais de partida e as condições que o Arrow Lab lê.
- Desenhe o mecanismo completo, com cada seta verificada.
Escaneie sua própria lição com o Scan Standard
Tire uma foto de uma reação da sua lição ou do livro e desenhe o mecanismo com cada seta conferida, igual a este problema. 1 scan grátis agora, sem cadastro; mais 1 com uma conta gratuita.
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Química Orgânica 2 · Demonstração interativa gratuita
Em uma única cascata enzimática, a lanosterol sintase transforma o (3S)-2,3-oxidoesqualeno, uma cadeia dobrada única, nos quatro anéis fundidos do lanosterol: o epóxido se abre, quatro anéis se fecham e dois deslocamentos de hidreto e dois deslocamentos de metila movem a carga positiva antes de um próton ser perdido.
Desenhe todas as 13 etapas acima. Cada seta é verificada enquanto você a desenha, o Hint revela o próximo movimento aos poucos e o botão 3D gira a etapa atual.
Transforme suas próprias anotações em exercícios como este
Com o plano estudante do Arrow Lab, você pode fotografar uma reação das suas anotações de aula ou do seu livro-texto. O Arrow Lab lê os materiais de partida e os reagentes, você confere essa leitura, e ele monta o mecanismo como um exercício igual ao de cima: você desenha cada seta, recebe dicas quando travar, e vê na hora se cada movimento está correto.
Scan Standard, Scan Lite e Scan incluem créditos de scan todo mês, até 20 por dia. Um crédito é uma unidade de trabalho, não um problema: um scan típico usa cerca de 1 crédito, trabalhar de trás para frente a partir de um produto usa cerca de 2, e um mecanismo longo ou complicado usa 2–4.
O mecanismo do lanosterol, etapa por etapa
O lanosterol é o esterol de quatro anéis que os animais convertem em colesterol, e todos os seus anéis vêm de uma única cadeia de 30 carbonos. Um ácido aspártico da enzima protona o epóxido, os anéis A a D se fecham um após o outro (o anel C primeiro se fecha com cinco átomos e depois se expande para seis), e os deslocamentos 1,2 levam o cátion de volta da cadeia lateral até C8, até que uma histidina remove H9 para formar a ligação dupla C8=C9.
As 13 etapas da demonstração, com as palavras do próprio exercício. Tente desenhar cada uma acima antes de lê-las.
Protonate the epoxide oxygen
The enzyme folds the chain so every alkene sits beside the carbon it will bond to, then switches the cascade on with one proton: Asp455 protonates the epoxide oxygen, turning it into a good leaving group.
Open the epoxide and close ring A
The alkene attacks the more substituted epoxide carbon from the side opposite the breaking C–O bond, so the oxygen stays at the future 3β-hydroxyl position. Opening and ring A closure are drawn as one event, so no cation ever forms at the attacked epoxide carbon.
Close ring B
Each ring closure is the same move: a π bond attacks the cation behind it and passes the positive charge one ring along. Ring B forms in the boat shape the enzyme imposes, setting its drawn ring-junction hydrogen on the β face (wedge), like the neighboring angular methyl.
Close ring C
Markovnikov closure: the less substituted end of the alkene bonds to the cation, leaving the more stable tertiary cation at the other end. Ring C first forms with five atoms; the new cation hangs outside the ring.
Grow ring C to six atoms
The new ring-bond electrons form a bond to the neighboring cation outside the ring. Ring C gains a sixth atom, and the positive charge appears at the ring carbon that lost the bond. That cation is only secondary, so this is uphill on its own; the enzyme stabilizes it and ring D traps it at once.
Expand ring C
The migrating bond keeps its electrons as it joins the neighboring cation. Ring C now has six atoms, and the newly added ring carbon carries its methyl on the β face.
Close ring D
The last alkene of the folded region closes the five-membered ring D. All four rings now exist, and the positive charge sits at the first side-chain carbon: the protosteryl cation.
Shift the ring hydrogen to the side chain
Four 1,2-shifts now return the positive charge to the ring system, each group moving with its bonding pair to the neighboring cation. First, the hydrogen on the side-chain-bearing ring carbon shifts to the side chain; this sets the side-chain stereocenter of lanosterol (R, not drawn).
Shift the neighboring ring-junction hydrogen
The hydrogen arrives on the α face of the carbon that just lost a hydrogen, so the side chain stays β. Each migrating group is trans to the next: the α hydrogen is followed by a β methyl, an α methyl, and finally loss of a β hydrogen. The remaining shifts alternate faces.
Shift the neighboring β methyl
The β methyl next to the cation shifts to the β face of the cationic carbon, where it becomes the angular methyl at the junction of rings C and D in lanosterol.
Shift the neighboring α methyl
The α methyl next to the cation shifts to its α face, giving lanosterol's 14α-methyl. The cation is now back at the junction of rings B and C, next to the drawn β hydrogen.
Lose the β hydrogen to form the ring alkene
The cascade ends by losing a proton rather than capturing a nucleophile: His232 removes the drawn β hydrogen next to the cation, and the C–H electrons form the double bond at the junction of rings B and C in lanosterol.
Lanosterol
Lanosterol: four fused rings (6-6-6-5) with the 3β-OH from the epoxide oxygen, methyls at C4 (two), C10, C13 and C14, the C8=C9 double bond and the C24=C25 side-chain alkene. Every carbon came from one folded chain: four ring bonds formed, one ring bond moved, and two hydrogens and two methyls each shifted one carbon. The proton donated by Asp455 remains on the product hydroxyl oxygen; His232 holds the β hydrogen it removed from C9, and regeneration of the enzyme's protonation states is not shown.
Como o mecanismo é desenhado
(3S)-2,3-Oxidosqualene in lanosterol synthase, drawn pre-folded (chair–boat–chair) on the steroid template, steroid numbering. Asp455 is the acid and His232 the base; only their reacting groups are drawn. Each cation is drawn as a discrete intermediate. Ring C closes five-membered first and then expands. Wedges are β and hashes α. The C20 configuration (R) and C5–H (α) are not drawn.